LL-37 (5mg)

Cos'è LL-37?

LL-37 è un peptide catelicidina umano di 37 amminoacidi derivato dalla regione C-terminale del precursore hCAP18, codificato dal gene CAMP. Essendo l'unica catelicidina umana conosciuta, LL-37 è diventato un importante oggetto di studio nell'immunità innata, nella biologia dei peptidi antimicrobici, nelle interazioni di membrana e nella segnalazione cellulare. La sua struttura cationica e anfipatica lo rende inoltre utile per lo studio delle interazioni peptide-membrana e dei meccanismi di difesa dell'ospite.

Acquista LL-37 da PeptaGen Labs Europe come composto di ricerca liofilizzato ad alta purezza, corrispondente alla sequenza matura di 37 residui di LL-37 con estremità libere, anziché al precursore hCAP18 più lungo o a frammenti più corti di LL-37. PeptaGen Labs mantiene rigorosi standard di purezza e qualità, con test analitici indipendenti eseguiti da laboratori di terze parti leader come Janoshik, e viene fornito un Certificato di Analisi per ogni lotto di prodotto.

Il prodotto è fornito esclusivamente per uso di ricerca e sviluppo e non è destinato all'uso umano o veterinario.

Cosa è incluso?

LL-37 viene fornito come polvere liofilizzata in un flaconcino di vetro sigillato, generalmente di aspetto bianco o quasi bianco.

Ogni nuovo lotto viene sottoposto a test analitici da parte di laboratori indipendenti, come Janoshik, e viene fornito un Certificato di Analisi (CoA) per la verifica. A seconda del laboratorio e del prodotto testato, il CoA può includere risultati analitici come:

• Test di identità: Conferma che il materiale corrisponde al peptide maturo LL-37 di 37 amminoacidi.
• Purezza HPLC: Misura la proporzione del componente principale LL-37 rispetto alle impurità cromatografiche rilevabili.
• Spettrometria di massa (MS): Fornisce dati sulla massa molecolare a supporto dell'identità e della caratterizzazione del peptide.
• Contenuto peptidico: Aiuta a stabilire la quantità di LL-37 presente nel materiale testato.
• Impurità peptidiche correlate: Ove segnalate, identificano o quantificano sequenze troncate, prodotti di delezione o altre varianti peptidiche legate alla sintesi.
• Test degli endotossine: Ove eseguito, valuta i livelli di endotossine batteriche nel campione testato.
• Test di sterilità: Ove applicabile, valuta il materiale per contaminazione microbica rilevabile.
• Solventi residui o altre impurità legate al processo: Ove applicabile, aiuta a valutare i contaminanti associati alla sintesi e purificazione del peptide.

Il CoA specifico del lotto deve essere utilizzato come fonte definitiva per i risultati analitici e le specifiche del lotto di LL-37 fornito.

I parametri di test possono variare a seconda del laboratorio e del prodotto testato. In particolare per LL-37, i ricercatori dovrebbero distinguere il peptide maturo di 37 residui dalla sua proteina precursore hCAP18 e da frammenti più corti derivati da LL-37. LL-37 è il peptide C-terminale maturo generato da hCAP18 attraverso un processo proteolitico.

Si prega di notare che la soluzione di ricostituzione non è inclusa con il prodotto. Se necessaria per il vostro lavoro di laboratorio, acquistate BAC Water dal nostro catalogo per aggiungerla separatamente al vostro ordine.

Specifiche tecniche

Nota: La sequenza e le caratteristiche molecolari sopra indicate si riferiscono specificamente al peptide maturo LL-37 e non al precursore hCAP18 a lunghezza intera o a frammenti più corti derivati da LL-37. Poiché la massa molecolare esatta indicata per un materiale di ricerca fornito può variare leggermente a seconda dei gruppi terminali, verificare il CoA fornito per confermare la forma molecolare del materiale fornito.

Panoramica di LL-37 e meccanismo d'azione

LL-37 è il peptide C-terminale maturo generato dal precursore della catelicidina umana hCAP18. Le catelicidine sono una famiglia di peptidi antimicrobici prodotti come proteine precursori più grandi e processati per rilasciare le loro forme peptidiche mature e biologicamente attive. Nell'uomo, il gene CAMP codifica il precursore della catelicidina hCAP18, che viene processato per generare LL-37, l'unica catelicidina umana conosciuta. [1]

In quanto tale, LL-37 è un peptide di 37 residui, caricato positivamente e anfipatico. Quando è associato a membrane biologiche, assume una struttura prevalentemente alfa-elicoidale, proprietà che contribuisce alle sue interazioni con le membrane lipidiche. Queste caratteristiche strutturali e fisico-chimiche sono centrali per la ricerca sulle interazioni di LL-37 con le membrane microbiche, nonché sui suoi effetti sulle cellule ospiti e sulle vie di segnalazione cellulare.

LL-37 e membrane microbiche

L'attività antimicrobica di LL-37 è fortemente influenzata dalla sua carica cationica e dalla struttura anfipatica. Molte membrane batteriche contengono lipidi caricati negativamente e altri componenti di superficie anionici che attraggono il peptide caricato positivamente. [2]

Dopo il legame con la superficie microbica, LL-37 può associarsi alla membrana lipidica e alterarla. I modelli sperimentali hanno descritto diversi possibili meccanismi di alterazione della membrana, tra cui il rivestimento superficiale a “tappeto”, l'assottigliamento della membrana, la formazione di pori e la riorganizzazione lipidica. Il meccanismo preciso può variare a seconda della composizione della membrana e delle condizioni sperimentali.

Interazione con la membrana e struttura del peptide

LL-37 può esistere in diversi stati strutturali a seconda del suo ambiente. In soluzione, il peptide può assumere conformazioni relativamente disordinate, mentre l'interazione con le membrane favorisce la formazione di una struttura alfa-elicoidale.

LL-37 può anche oligomerizzare in determinate condizioni. Queste transizioni strutturali rappresentano un'importante area di ricerca poiché la concentrazione del peptide, la composizione lipidica, le condizioni ioniche e le proprietà della membrana possono tutte influenzare il modo in cui LL-37 interagisce con il suo bersaglio. [3]

Segnalazione immunomodulatoria

L'attività di LL-37 si estende oltre gli effetti antimicrobici diretti. La ricerca ha associato il peptide alla modulazione delle risposte immunitarie innate e adattative, inclusa la chemiotassi e la regolazione della segnalazione infiammatoria. [2]

Diversi recettori di superficie cellulare e sistemi di segnalazione intracellulare sono stati implicati nelle risposte a LL-37, tra cui FPR2/ALX, P2X7 e la segnalazione correlata a EGFR. Tuttavia, LL-37 non si comporta come un ligando convenzionale per un singolo recettore. Le evidenze suggeriscono che le interazioni di membrana, la transattivazione recettoriale e i cambiamenti nell'organizzazione della membrana possano tutti contribuire ai suoi effetti cellulari.

LL-37 e ricerca sull'infiammazione

LL-37 può influenzare la produzione e l'attività dei mediatori infiammatori, con studi sperimentali che riportano sia effetti pro-infiammatori sia effetti modulanti l'infiammazione. La direzione e l'entità di queste risposte dipendono dal tipo cellulare, dalla concentrazione, dall'ambiente molecolare circostante e dalle condizioni sperimentali. [4]

Questa dipendenza dal contesto è una considerazione importante nell'interpretazione della ricerca su LL-37, in particolare quando si confrontano risultati di diversi modelli sperimentali.

LL-37 e biologia dei tessuti

La ricerca ha anche esaminato LL-37 in relazione alla migrazione cellulare, all'angiogenesi, alle risposte epiteliali e alla riparazione tissutale. Si ritiene che questi effetti coinvolgano interazioni tra il peptide, le membrane cellulari e molteplici vie di segnalazione, piuttosto che un singolo bersaglio molecolare definito. [5]

Nel complesso, LL-37 è meglio inteso come un peptide di difesa dell'ospite multifunzionale, la cui attività biologica emerge da una combinazione di interazioni di membrana ed effetti dipendenti dal contesto sulla segnalazione cellulare e sulle risposte immunitarie.

Applicazioni di ricerca e contesto scientifico

LL-37 è stato ampiamente studiato come peptide di difesa dell'ospite umano, con ricerche che spaziano dalla biologia dei peptidi antimicrobici, all'immunità innata, alla biofisica di membrana, all'infiammazione e alla riparazione tissutale. Il suo ampio profilo di ricerca riflette la capacità del peptide di interagire sia con le membrane microbiche sia con le cellule dei mammiferi.

Ricerca sui peptidi antimicrobici

Una delle principali aree di ricerca su LL-37 è la sua attività contro i microrganismi. Gli studi hanno indagato le interazioni con batteri Gram-positivi e Gram-negativi, nonché con funghi e virus.

La ricerca suggerisce che LL-37 possa associarsi alle membrane microbiche attraverso interazioni elettrostatiche e idrofobiche, con la composizione della membrana che influenza la risposta risultante. Gli studi hanno anche esaminato LL-37 in relazione ai biofilm batterici e alla resistenza antimicrobica. [2]

Ricerca sull'immunità innata

LL-37 è un componente importante della difesa immunitaria innata umana. È prodotto da cellule epiteliali e cellule immunitarie e può partecipare alle risposte dell'ospite all'esposizione microbica. [4]

La ricerca ha esaminato come LL-37 interagisce con cellule immunitarie, chemochine e mediatori infiammatori. Questi studi hanno stabilito che LL-37 è più di un semplice peptide antimicrobico attivo sulla membrana, poiché i suoi effetti biologici si estendono anche alla regolazione della segnalazione immunitaria.

Immunomodulazione e segnalazione infiammatoria

LL-37 è stato studiato per la sua capacità di influenzare le risposte infiammatorie, inclusa la produzione di citochine e chemochine e la migrazione delle cellule immunitarie. È importante notare che i suoi effetti possono dipendere dal contesto: studi sperimentali hanno riportato sia attività pro-infiammatorie sia limitanti l'infiammazione, a seconda del tipo cellulare e dell'ambiente biologico circostante. [6]

Ciò rende LL-37 utile per la ricerca sulla relazione tra difesa antimicrobica e segnalazione infiammatoria.

Biofisica di membrana e ricerca struttura-funzione

La natura cationica e anfipatica di LL-37 lo rende un modello utile per lo studio delle interazioni peptide-membrana. I ricercatori hanno esaminato come la concentrazione del peptide, la composizione lipidica, le condizioni ioniche e l'oligomerizzazione del peptide influenzino il legame con la membrana e il comportamento strutturale.

Questi studi possono coinvolgere la permeabilizzazione della membrana, la formazione di pori, la riorganizzazione lipidica e i cambiamenti nella conformazione del peptide.

Riparazione tissutale e angiogenesi

La ricerca ha anche esaminato LL-37 in relazione alla migrazione cellulare, alle risposte epiteliali, all'angiogenesi e alla guarigione delle ferite. Gli studi sperimentali hanno riportato effetti sulla proliferazione delle cellule endoteliali e sulla formazione dei vasi, mentre altri lavori hanno esaminato l'espressione e l'attività di LL-37 durante la guarigione epiteliale delle ferite. [7]

Queste scoperte rendono LL-37 rilevante per studi di laboratorio che esaminano le connessioni tra immunità innata, infiammazione e processi di rimodellamento tissutale.

Ricerca su recettori e segnalazione cellulare

Sebbene l'interazione con la membrana sia centrale per molte attività di LL-37, la ricerca ha identificato diversi sistemi di recettori e segnalazione che possono contribuire alle risposte cellulari. Tra questi figurano, tra gli altri, FPR2/ALX, P2X7 e le vie associate a EGFR.

La diversità dei meccanismi di segnalazione riportati riflette la natura multifunzionale di LL-37 e l'influenza del tipo cellulare e delle condizioni sperimentali sulla sua attività biologica.

LL-37 e interazioni ospite-microbo

LL-37 è studiato anche come parte dell'interazione più ampia tra i tessuti dell'ospite e i microrganismi. La ricerca ha esaminato come il peptide possa influenzare contemporaneamente la vitalità microbica, il comportamento delle cellule immunitarie e la segnalazione infiammatoria. [8]

Ciò rende LL-37 un modello sperimentale utile per studiare come i peptidi antimicrobici colleghino la difesa diretta contro i patogeni con meccanismi più ampi di risposta dell'ospite.

Confronto tra LL-37 e peptidi di difesa dell'ospite correlati

LL-37 appartiene alla famiglia delle catelicidine dei peptidi di difesa dell'ospite umano e differisce strutturalmente dalle famiglie delle defensine. Il confronto seguente evidenzia le principali differenze rilevanti per la ricerca sui peptidi antimicrobici e sull'immunità innata.

LL-37 e BPC-157

LL-37 e BPC-157 sono peptidi di ricerca strutturalmente distinti, entrambi studiati nella ricerca cellulare e tissutale. LL-37 è una catelicidina di 37 amminoacidi studiata principalmente nell'immunità innata, nella biologia dei peptidi antimicrobici e nelle interazioni di membrana, mentre BPC-157 è stato studiato in una serie di modelli cellulari e di risposta tissutale. I ricercatori possono confrontare questi composti per esplorare come peptidi strutturalmente diversi influenzino i processi cellulari e le risposte legate ai tessuti.

LL-37 e Thymosin Alpha-1

LL-37 e Thymosin Alpha-1 offrono un altro utile confronto nell'ambito della ricerca legata al sistema immunitario. LL-37 è un peptide di difesa dell'ospite umano endogeno coinvolto nelle risposte immunitarie innate e nelle interazioni con le membrane microbiche, mentre Thymosin Alpha-1 è un peptide sintetico di 28 amminoacidi studiato in relazione alla funzione delle cellule immunitarie e alla segnalazione immunitaria. Le loro strutture e i loro ruoli biologici distinti li rendono materiali di ricerca utili per indagare diversi aspetti della regolazione immunitaria mediata dai peptidi.

LL-37 e TB-500

LL-37 e TB-500 sono stati anch'essi studiati in ambiti di biologia cellulare e tissutale, sebbene appartengano a famiglie peptidiche diverse e presentino proprietà molecolari distinte. LL-37 è studiato principalmente come catelicidina e peptide di difesa dell'ospite, mentre TB-500 è un peptide di ricerca derivato dalla timosina β4, associato a studi sulla migrazione cellulare, sui processi citoscheletrici e sulle risposte tissutali. Confrontare i loro profili di ricerca può aiutare a distinguere la biologia dei peptidi antimicrobici da altri processi cellulari mediati da peptidi.

Conservazione e gestione in laboratorio

LL-37 viene fornito come peptide liofilizzato. Mantenere il materiale sigillato e protetto da umidità, calore ed esposizione ambientale inutile aiuta a preservarne le caratteristiche analitiche durante la conservazione.

• Conservare il materiale liofilizzato sigillato secondo la documentazione del prodotto e le raccomandazioni specifiche del lotto.
• Per una conservazione a più lungo termine, per LL-37 liofilizzato si utilizza comunemente la conservazione congelata.
• Proteggere dall'umidità e dalla luce diretta.
• Lasciare che un flaconcino freddo raggiunga una temperatura adeguata prima dell'apertura, quando necessario, per ridurre la condensa sul materiale liofilizzato.
• Una volta preparato per l'uso in laboratorio, seguire le condizioni di conservazione e stabilità stabilite per la preparazione specifica e il protocollo sperimentale.
• Evitare cicli di congelamento-scongelamento ripetuti non necessari quando si lavora con soluzioni preparate.
• Utilizzare procedure di laboratorio appropriate per ridurre al minimo la contaminazione durante la preparazione e la gestione.

LL-37 è un peptide altamente cationico, e l'adsorbimento sulle superfici di laboratorio può essere una considerazione importante, in particolare quando si lavora con soluzioni diluite. Quando si acquista LL-37 per la ricerca di laboratorio, selezionare materiali di laboratorio appropriati e ridurre al minimo i trasferimenti non necessari può aiutare a ridurre la potenziale perdita di materiale.

Non esiste un unico periodo di stabilità in uso universalmente applicabile a tutte le preparazioni di ricerca di LL-37. La stabilità può dipendere da fattori quali formulazione, concentrazione, contenitore, solvente e condizioni di conservazione, pertanto la documentazione del prodotto e il protocollo sperimentale dovrebbero prevalere sui periodi di conservazione generalizzati.

Certificato di Analisi e garanzia di qualità

Un Certificato di Analisi (CoA) fornisce informazioni analitiche specifiche del lotto sul materiale LL-37 fornito. Per un peptide definito di 37 amminoacidi, l'identità e la purezza sono particolarmente importanti per confermare che il materiale corrisponda alla sequenza LL-37 prevista.

Cosa controllare in un CoA di LL-37

A seconda del prodotto e del laboratorio di analisi, un CoA può riportare:

• Identità: Conferma che il materiale corrisponde a LL-37.
• Purezza: Indica la proporzione del componente peptidico principale rispetto alle impurità rilevabili.
• Contenuto peptidico: Fornisce informazioni sull'effettivo contenuto peptidico del materiale testato.
• Parametri di qualità aggiuntivi: Possono includere endotossine, sterilità o limiti microbici, contenuto d'acqua, solventi residui e impurità elementari, ove applicabile.

Il CoA deve corrispondere al lotto specifico di LL-37 acquistato o studiato. I ricercatori dovrebbero utilizzare la documentazione del lotto per esaminare i risultati riportati, i metodi analitici e le specifiche applicabili a quel materiale.

I parametri di test possono variare tra laboratori indipendenti, pertanto il CoA specifico del lotto dovrebbe essere considerato come la fonte definitiva delle caratteristiche analitiche del materiale LL-37 fornito.

Domande frequenti

Cos'è LL-37?

LL-37 è un peptide catelicidina umano di 37 amminoacidi prodotto dalla regione C-terminale della proteina precursore hCAP18, codificata dal gene CAMP. È l'unica catelicidina umana conosciuta ed è stato ampiamente studiato nella biologia dei peptidi antimicrobici, nell'immunità innata, nelle interazioni di membrana e nell'immunomodulazione.

Qual è la differenza tra LL-37 e hCAP18?

hCAP18 è la proteina precursore da cui viene prodotto il LL-37 maturo. La processazione proteolitica di hCAP18 rilascia il peptide LL-37 di 37 amminoacidi dalla sua regione C-terminale. I due non dovrebbero quindi essere trattati come materiali di ricerca intercambiabili: hCAP18 è la proteina precursore, mentre LL-37 è il peptide maturo.

Per cosa viene studiato LL-37 nella ricerca?

LL-37 è stato ampiamente studiato nella ricerca sui peptidi antimicrobici, incluse le interazioni con membrane batteriche e altre membrane microbiche. Altre aree di ricerca includono l'immunità innata, la segnalazione infiammatoria, le interazioni ospite-microbo, la biofisica di membrana, la migrazione cellulare e la biologia dei tessuti.

Come funziona LL-37?

LL-37 ha una struttura cationica e anfipatica che gli consente di interagire con componenti carichi negativamente delle membrane microbiche. Gli studi hanno riportato inserzione nella membrana, riorganizzazione lipidica e permeabilizzazione della membrana, sebbene il meccanismo preciso possa variare in base alla composizione della membrana e alle condizioni sperimentali. I modelli proposti includono la rottura della membrana simile a un “tappeto” e la formazione di pori, anziché un unico meccanismo universalmente applicabile.

Con quali recettori interagisce LL-37?

LL-37 può influenzare la segnalazione della cellula ospite attraverso diversi sistemi recettoriali e processi associati alla membrana. La ricerca ha implicato recettori e vie tra cui FPR2/ALX, P2X7 e la segnalazione correlata a EGFR. LL-37 non è quindi meglio inteso come un ligando convenzionale che agisce attraverso un singolo recettore; i suoi effetti cellulari possono coinvolgere sia interazioni dirette di membrana sia segnalazione dipendente dai recettori.

Qual è la differenza tra LL-37 e i frammenti di LL-37?

I frammenti di LL-37 sono peptidi più corti derivati da porzioni della sequenza completa di 37 amminoacidi. Esempi studiati nella ricerca includono frammenti come KR-12 e LL-32. Rimuovere o alterare parti di LL-37 può modificarne la struttura, le interazioni di membrana e le proprietà biologiche, pertanto non si dovrebbe presumere che un frammento abbia le stesse caratteristiche del LL-37 a lunghezza intera.

Come vengono testate la purezza e l'identità di LL-37?

LL-37 può essere caratterizzato utilizzando metodi analitici tra cui HPLC e spettrometria di massa. HPLC fornisce informazioni sulla purezza cromatografica e sulle specie peptidiche correlate, mentre la spettrometria di massa fornisce informazioni sulla massa molecolare a supporto dell'identità del peptide di 37 residui. Test aggiuntivi possono valutare il contenuto peptidico, le endotossine, la sterilità, i solventi residui o altre impurità legate al processo.

Dove posso acquistare LL-37 per la ricerca in Europa?

Se vi trovate in Europa, potete acquistare LL-37 da PeptaGen Labs come peptide di ricerca di laboratorio liofilizzato. Il materiale viene fornito in forma di polvere liofilizzata, con Certificati di Analisi specifici del lotto forniti per la verifica. Il prodotto è destinato esclusivamente a scopi di ricerca e sviluppo e non è destinato all'uso umano o veterinario.

Riferimenti scientifici

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.